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학술저널
저자정보
Min, Chengchun (Pharmacology Laboratory, College of Pharmacy, Chonnam National University) Zhang, Xiaohan (Pharmacology Laboratory, College of Pharmacy, Chonnam National University) Zheng, Mei (Pharmacology Laboratory, College of Pharmacy, Chonnam National University) Sun, Ningning (Pharmacology Laboratory, College of Pharmacy, Chonnam National University) Acharya, Srijan (Pharmacology Laboratory, College of Pharmacy, Chonnam National University) Zhang, Xiaowei (Pharmacology Laboratory, College of Pharmacy, Chonnam National University) Kim, Kyeong-Man (Pharmacology Laboratory, College of Pharmacy, Chonnam National University)
저널정보
한국응용약물학회 Biomolecules & Therapeutics(구 응용약물학회지) Biomolecules & therapeutics 제25권 제3호
발행연도
2017.1
수록면
239 - 248 (10page)

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Desensitization and acute tolerance are terms used to describe the attenuation of receptor responsiveness by prolonged or intermittent exposure to an agonist. Unlike desensitization of G protein-coupled receptors (GPCRs), which is commonly explained by steric hindrance caused by the ${\beta}$-arrestins that are translocated to the activated receptors, molecular mechanisms involved in the acute tolerance of GPCRs remain unclear. Our studies with several GPCRs and related mutants showed that the acute tolerance of GPCRs could occur independently of agonist-induced ${\beta}$-arrestin translocation. A series of co-immunoprecipitation experiments revealed a correlation between receptor tolerance and interactions among receptors, ${\beta}$-arrestin2, and $G{\beta}{\gamma}$. $G{\beta}{\gamma}$ displayed a stable interaction with receptors and ${\beta}$-arrestin2 in cells expressing GPCRs that were prone to undergo tolerance compared to the GPCRs that were resistant to acute tolerance. Strengthening the interaction between $G{\beta}{\gamma}$ and ${\beta}$-arrestin rendered the GPCRs to acquire the tendency of acute tolerance. Overall, stable interaction between the receptor and $G{\beta}{\gamma}$ complex is required for the formation of a complex with ${\beta}$-arrestin, and determines the potential of a particular GPCR to undergo acute tolerance. Rather than turning off the signal, ${\beta}$-arrestins seem to contribute on continuous signaling when they are in the context of complex with receptor and $G{\beta}{\gamma}$.
#GPCR #Acute tolerance #Desensitization #$G{beta}{gamma}$ #${beta}$-Arrestin #Dopamine $D_3$ receptor

목차

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참고문헌 (30)

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Benovic, J. L. / 1987 / Functional desensitization of the isolated β-adrenergic receptor by the β-adrenergic receptor kinase: potential role of an analog of the retinal protein arrestin (48-kDa protein) / Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 84:8879~8882 google schola Benovic, J. L. / 1986 / β-adrenergic receptor kinase: identification of a novel protein kinase that phosphorylates the agonist-occupied form of the receptor / Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 83:2797~2801 google schola Bizzozero, O. A. / 1997 / The mechanism and functional roles of protein palmitoylation in the nervous system / Neuropediatrics 28:23~26 google schola Bornancin, F. / 1997 / Phosphorylation of protein kinase C-α on serine 657 controls the accumulation of active enzyme and contributes to its phosphatase-resistant state / J. Biol. Chem 272:3544~3549 google schola Cho, D. / 2010 / Agonist-induced endocytosis and receptor phosphorylation mediate resensitization of dopamine D2 receptors / Mol. Endocrinol 24:574~586 google schola

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